Nedávno tým pro inovace potravinářských enzymů z Ústavu zpracování zemědělských produktů Čínské akademie zemědělských věd identifikoval nový typkyselina ferulováesteráza As FAE ze střeva Allobacterium serrati Vazba substrátu a katalytické mechanismy poskytují vědecký základ pro hloubkové pochopení mechanismu metabolismu vlákniny ve střevním traktu, stejně jako vodítko pro přesnou výživu a přesnou lékařskou regulaci střevních enzymů. Související výsledky výzkumu byly publikovány v Journal of Agricultural and Food Chemistry ve formě titulního článku s názvem"The α-Helical Cap Domain of a Novel Esterase from Gut Alistipes shahii Shaping the Substrate-Binding Pocket [ GG] quot;.
Podle výzkumníka Xin Fengjiao je lidská střevní flóra základním mostem, který spojuje metabolismus potravin a regulaci tělesné výživy a hraje zásadní roli v lidském zdraví a nemoci. Specifická flóra může uvolňovat funkční kyselinu ferulovou z dietní vlákniny kódováním specifické esterázy kyseliny ferulové a poté vykonávat funkce, jako je antioxidační, protiinfekční, protinádorová, zlepšení kardiovaskulárních onemocnění a regulace kognice mozku. V předchozí studii bylo sedm genů esteráz kyseliny ferulové up-regulováno pomocí in vitro fermentace fekálních bakterií. V této studii byly provedeny exprese, purifikace a enzymatické vlastnosti esterázy kyseliny ferulové odvozené z S. střevních bakterií. Optimální teplota enzymu je 40 °C, optimální pH je 8,5 a má vysokou substrátovou preferenci pro estery mastných kyselin s krátkým řetězcem. Studie dále analyzovala trojrozměrnou strukturu enzymu a odhalila, že unikátní"cap" doména hraje důležitou roli ve vazbě a katalýze substrátu enzymu'
